3.2—Los criterios actuales sobre alergia a los alimentos son más precisos


Los criterios inadecuados de prueba podrían hacer que una proteína se parezca a un alérgeno.

Ver alegatos falsos de La Ruleta Genética al final de la página.

Análisis de la comunidad experta científica

Según La Ruleta Genética, los reguladores tienen cultivos aprobados que contienen proteínas que son potencialmente alergénicas. El problema con estos alegatos es que se basan en reglas irrazonables y ya desacreditadas que fueron utilizadas en el pasado para evaluar la alergeneidad. La probabilidad que una proteína sea un alérgeno es diminuta si no se asemeja a un alérgeno conocido. Por ende, es necesario comparar una proteína detalladamente con todos los alérgenos conocidos para analizar su potencial de alergeneidad. Obviamente, si cambiamos las reglas para proteínas que no se asemejan, habría más proteínas consideradas como alérgenos potenciales. Esto no significa que realmente son alérgenos. Sencillamente hemos escogido reglas poco confiables para calificar la proteína como un posible alérgeno. Smith no le dice al lector sobre las últimas investigaciones que se han hecho sobre la alergeneidad de las proteínas que el muestra. Según dichas investigaciones, los ejemplos de Smith no deben considerarse como alérgenos potenciales.

1. Las pruebas pueden garantizar que una proteína no sea más propensa a ser un alérgeno que otra proteína en nuestra dieta.

La mayoría de los alérgenos son proteínas (Lehrer y Bannon 2005; Mills et al.2004). Un solo alimento puede tener miles de proteínas y los seres humanos del mundo consumen millones de proteínas distintas. Muy pocas proteínas causan alergia. De hecho, 10 de los principales alimentos causan entre el 90-95% de todas las alergias a los alimentos y quizás hay 200 o más alimentos que raramente causan alergias (Hefle et al. 1996). La estructura y la configuración química exacta de casi todos estos alérgenos han sido determinadas y están disponibles en bases de datos (ver, por ejemplo: www.allergenonline.com/). Los científicos pueden comparar una proteína con la información de la base de datos y por medio de software determinar si la proteína asemeja un alérgeno conocido. El objetivo de este proceso de evaluación de inocuidad es asegurar que ninguna proteína que se asemeja a un alérgeno conocido,  se incorpore a un alimento.  Estas pruebas no pueden predecir un alérgeno desconocido o previamente no descrito. Pero debido a que se han realizado pruebas, podemos decir que una proteína GM tiene la misma probabilidad de convertirse en un alérgeno nuevo que cualquier otra proteína en nuestra dieta  (Goodman et al. 2008; Ivanciuc et al. 2008).

2. La similitud entre una proteína y un alérgeno depende directamente de cómo se define similitud.

Si se establecen criterios demasiado rígidos para comparar una proteína con un alérgeno, solamente las proteínas idénticas calificarían. Si se establecen criterios demasiado amplios, muchas proteínas que no son alérgenos se considerarían como posibles alérgenos. Se han realizado muchas investigaciónes y análisis para encontrar criterios que nos permitan concluir con confianza que una proteína se asemeja o no se asemeja a un alérgeno (Goodman et al. 2008; Ivanciuc et al. 2008).

3. La FAO y OMS querían asegurar que todos los alérgenos potenciales fueran detectados, entonces redujeron los criterios para definir un alérgeno a tal extremo que muchos no-alérgenos se pronosticaban como alérgenos

Smith no le informa al lector sobre el largo debate que ha existido entre los expertos científicos sobre que tan rígido (o amplio) deben ser los criterios para establecer lo que constituye un resultado positivo (FAO/WHO 2001, Goodman et al. 2008; Ivanciuc et al. 2008). Más información sobre alérgenos alimentarios es necesaria para entender lo que ocurrió en este caso.

La alergia a los alimentos se mide con una clase de anticuerpos llamados los anticuerpos IgE. Estos anticuerpos tienen regiones específicas que se fijan a sitios específicos del alérgeno. Se podrían considerar como dos partes de un rompecabezas que se unen. Ninguna reacción alérgica ocurre al menos que una molécula del alérgeno se fije a su anticuerpo IgE en su lugar de unión específico. Estos sitios de unión en donde los anticuerpos se unen a los alérgenos se llaman epítopos. El patrón distintivo de la materia prima que forma la proteína (denominada aminoácidos, las unidades que componen las proteínas) en el epítopo – llamada secuencia de aminoácidos – ya se ha determinado para muchos alérgenos.

Piense que un epítopo es la huella del alérgeno. No hay dos epítopos idénticos y deben ser igual a sus propios anticuerpos IgE para funcionar. Por medio del conocimiento de estas secuencias y con un programa de búsqueda en la computadora, se puede determinar si una proteína meta contiene un epítopo conocido – es como corroborar una huella. Obviamente, si existe un epítopo en un alérgeno, es una señal que más análisis es necesario. El Diablo, tal como se dice, está en los detalles de decidir qué tan similar debe ser una secuencia para considerarla un alérgeno y enviar una alerta.

Durante mucho años, los científicos se basaban en la teoría de que si encontraban ocho aminoácidos lineales idénticos a un epítopo existente en cualquier alérgeno conocido, aislaban la proteína para análisis posterior. Es crítico entender que si existe una similitud- esto quiere decir que la muestra debería estudiarse más. Smith malinterpreta el significado de este tipo de análisis al estipular que un hallazgo demuestra que una proteína es un alérgeno. Un panel de expertos reunidos por la FAO/OMS, recomendó en el 2001 (FAO/OMS 2001), que la  línea de aminoácidos se redujera a seis, sin haber hecho un análisis de las consecuencias o implicaciones. Aunque desconocemos sus motivos, aparentemente se basó en un deseo políticamente motivado de agregar una medida adicional de precaución.

4. El método recomendado por la FAO/OMS en el 2001 de los seis aminoácidos ha demostrado ser inválido.

Smith persiste en decir que las proteínas que tienen un epítopo de seis aminoácidos son alérgenos. Para empezar, estos hallazgos no prueban que una proteína es un alérgeno; son solo una medida de una similitud que se considera junto con otra información (Goodman et al. 2008; Ladics y Selgrade 2008). Más importante aún, ahora es claro que un número inaceptable de clasificaciones de proteínas falsas se encuentran cuando se utilizan seis aminoácidos. Uno puede calcular que seis aminoácidos lineales ocurrirá más seguido en una molécula de proteína que tiene una longitud de 500-1000 aminoácidos que una que tiene ocho aminoácidos lineales (recuerde que en póker una serie de cuatro aces es menos común que una de tres aces).  Entonces frecuentemente, si seis aminoácidos lineales aparecen en proteínas en 85% de todos los estudios de proteínas de maíz, se clasifican como alérgenos potenciales, utilizando la identidad de los aminoácidos lineales como base. Se ha demostrado que la teoría de los seis aminoácidos es un criterio inapropiado para identificar alérgenos potenciales. Los alergólogos más reconocidos han sugerido que la recomendación de la FAO/OMS de 6-mer debe descartarse (Ladics et al. 2006; Silvanovich et al. 2006; Goodman et al. 2008; Ivanciuc et al. 2008). Otros criterios recomendados por el panel de la FAO/OMS también han sido cuestionados (Cressman y  Ladics 2008; Ladics y Selgrade 2008). El mensaje a recordar es que aun los expertos pueden equivocarse cuando intentan tomar demasiadas precauciones (¿Por motivación política?) y no acatan las bases científicas. Smith obviamente no ha abandonado dicho concepto obsoleto y no se ha actualizado con la  última literatura científica porque se atreve a decir que las agencias regulatorias permiten la aprobación de alérgenos potenciales. Smith presenta otros ejemplos en donde la analogía a un alérgeno potencial no es suficientemente similar para que se considere un motivo de preocupación.

5. La digestibilidad es uno de muchos factores considerados cuando se evalúa la alergeneidad – muchas proteínas indigestibles no son alérgenos.

Smith alega que varias proteínas en los cultivos GM han fallado la prueba de enzimas digestivas – es decir, no se digieren o no se digieren suficientemente rápido. Smith también alega que la prueba en sí no es correcta porque solo refleja lo que ocurre a nivel intestinal. Un problema con la prueba de digestibilidad ha sido la falta de estandarización entre los laboratorios. Solo fue hasta hace poco que un grupo grande de laboratorios se unió para probar un protocolo que pudiera ser utilizado por todos (Thomas et al. 2004). Las proteínas actualmente cultivadas en los cultivos GM se consideran digeribles por este método estandarizado. No existe ningún alegato que este método funcione exactamente igual al sistema digestivo humano – y probablemente no funciona así. Las autoridades utilizan esta prueba para proveer una capa adicional de inocuidad con respecto a la proteína debido a que proteínas rápidamente digeribles estarían menos propensas a ser alérgenos. El valor predictivo de la prueba de digestibilidad de la proteína recientemente ha sido cuestionado (Goodman et al. 2008). La Ruleta Genética alega que no se le ha dado la atención apropiada a otra prueba, la susceptibilidad al calor. Las autoridades regulatorias no requieren las pruebas de estabilidad al calor porque no sería predictivo de la inocuidad de ninguna manera. No se ha utilizado ninguna prueba por si sola para evaluar el potencial de alergia – se utiliza una ponderación de toda la evidencia.

6. No se ha reportado ninguna alergia a las proteínas que, según La Ruleta Genética se utilizan en grandes cantidades.

Las proteínas pueden dividirse en un número de familias cuyos miembros se asemejan (Mills et al. 2004; Ivanciuc

et al. 2008). Ahora sabemos que los alérgenos alimentarios casi siempre son miembros de una de tres grandes familias de proteínas. Si una proteína no es miembro de una de estas tres familias, hay una alta probabilidad de que se convierta en un alérgeno. Ninguna de estas proteínas que se utilizan para los cultivos GM comerciales – sin excepción – son – miembros de las familias de proteínas considerados como alérgenos de los alimentos vegetales. Las autoridades regulatorias saben muy bien que el hecho de evaluar la alergeneidad es importante y una proteína debe asemejarse a otros alérgenos conocidos en distintas formas antes de que se considere que presenta un peligro. Los reguladores no aprueban cultivos si hay residuos que se consideran alérgenos. La historia demuestra que las autoridades prefieren rechazar un producto por motivos de inocuidad si tienen la menor duda sobre la potencial alergeneidad de esa proteína.  (enlace sobre artículos sobre alergeneidad: www.foodallergy.org/,http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/foodallergy.html, www.faiusa.org/?&CFID=11502380&CFTOKEN=32132995)

También vease

3.5  El plaguicida en Starlink tiene una probabilidad muy baja de ser un alérgeno.

Referencias:

Cressman RF and Ladics G (2008). Further Evaluation of the Utility of “Sliding Window” FASTA in Predicting Cross-Reactivity with Allergenic Proteins, Regulatory Toxicology and Pharmacology (2008), doi: 10.1016/j.yrtph.2008.11.006

FAO/WHO (2001). Evaluation of allergenicity of genetically modified foods. Report of a joint FAO/WHO expert consultation on allergenicity of foods derived from biotechnology. (Food and Agriculture Organization of the United Nations (FAO), Rome, 2001. ftp.fao.org/es/esn/food/allergygm.pdf

Goodman RES, Vieths S, Sampson HA, Hill D, Ebisawa M, Taylor, SL and van Ree R (2008). Allergenicity assessment of genetically modified crops: what makes sense? Nat. Biotech. 26: 73-81.

Hefle SL, Nordlee JA and Taylor SL (1996). Allergenic Foods Critical Reviews in Food Science and Nutrition. 36(S):S69-S89

Ivanciuc O, Garcia T, Torres M, Schein CH and Braun W (2008). Characteristic motifs for families of allergenic proteins.

Molecular Immunology. doi:10.1016/j.molimm.2008.07.034 <http://dx.doi.org/10.1016/j.molimm.2008.07.034>

Ladics GS and Selgrade MK (2008). Identifying food proteins with allergenic potential: Evolution of approaches. Regul. Toxicol. Pharmacol. doi:10.1016/j.yrtph.2008.10.010

Ladics GS, Bardina L, Cressman RF, Mattsson JLsnd Sampson HA (2006). Lack of cross-reactivity between the Bacillus thuringiensis derived protein Cry1F in maize grain and dust mite Der p 7 protein with human sera positive for Der p 7- IgE. Regul. Toxicol. Pharmacol. 44: 136–143.

Lehrer SB andBannon GA (2005). Risks of allergic reactions to biotech proteins in foods: perception and reality. Allergy, 60: 559–564

Mills ENC, JA Jenkins JA, Alcocer MJC, Shewry PR (2004). Structural, biological, and evolutionary relationships of plant food allergens sensitizing via the gastrointestinal tract. Critical Reviews in Food Science and Nutrition, 44:379–407

Silvanovich A, Nemeth MA, Song P, Herman R, Tagliani L and Bannon GA (2006). The value of short amino acid sequence matches for prediction of protein allergenicity. Toxicological Sciences 90:252–258

Thomas K, Aalbers M, Bannon GA, Bartels M, Dearman RJ, Esdaile DJ, Fu TJ, Glatt CM, Hadfield N, Hatzos C, Hefle SL, Heylings JR, Goodman R E, Henry B, Herouet C, Holsapple M, Ladics GS, Landry TD, MacIntosh SC, Rice E A, Privalle LS, Steiner HY, Teshima R, Van Ree, R, Woolhiser M, and Zawodny J (2004). A multi-laboratory evaluation of a common in vitro pepsin digestion assay protocol used in assessing the safety of novel proteins. Regul Toxicol Pharmacol 39:87-98.

La Ruleta Genética falsamente alega:

Las proteínas GM en soya, maíz y papaya podrían ser alérgenos

1. Ninguna prueba puede garantizar que una proteína GM no vaya a causar alergia.

2. La Organización Mundial de la Salud (OMS) y la FAO (U.N. Food and Agriculture Organization) ofrecen criterios que ayudan a minimizar la probabilidad de que cultivos GM alergénicos sean aprobados.

3. La soya, maíz y papaya GM no cumplen con dichos criterios.

4. Las proteínas GM de estos alimentos tienen demasiadas similitudes con alérgenos conocidos.

5. Esta evidencia se ignora por las autoridades regulatorias quienes aprobaron los cultivos.

La OMS y la FAO recomendaron criterios en donde muchas proteínas son similares a alérgenos.

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