4.1—Se realizan pruebas a las proteínas GM


Se realizan pruebas a las proteínas GM para garantizar su inocuidad.

Vease alegatos falsos de la Ruleta Genética al final de la página.

Análisis de la comunidad experta científica

Las alegaciones en La Ruleta Genética que un plegamiento inadecuado (misfolding) de proteínas agregadas a las plantas mejoradas por la biotecnología podría causar enfermedades, o cualquier error al agregar azúcar a proteína podría causar alergia, comparten dos propiedades en común: 1) Son eventos que nunca han ocurrido y 2) son resultados altamente improbables porque los investigadores realizan muchos experimentos para demostrar que la proteína formada en las células de la planta es exactamente igual a la que se formó en el organismo original en donde se encontró la proteína. Afortunadamente, las células se pliegan y modifican a las proteínas de maneras similares y existen herramientas que nos permiten evaluar la manera en que se modifican las proteínas. Más importante aún, ningún efecto adverso se ha asociado con las alegaciones especulativas hechas por los denominados expertos en esta sección. Es fascinante como los llamados expertos científicos quienes son muy expresivos en expresar su oposición a los cultivos GM, se imaginan escenarios de horror para los cultivos GM pero no presentan ninguna evidencia. Vale la pena destacar que todas las plantas GM y las nuevas proteínas que contienen se estudian cuidadosamente antes de ser aprobadas por las autoridades regulatorias. Más de diez años de cultivar y consumir cultivos GM, no han producido ningún efecto adverso documentado.

1. Las proteínas presentes en los cultivos transgénicos se evalúan cuidadosamente antes de que ser aprovado el cultivo.

De acuerdo con Smith, las proteínas podrían modificarse de una manera distinta de cuando están en su huésped original y esto podría conllevar al desarrollo de proteínas potencialmente tóxicas o alergénicas. Sus aserciones no son badadas en la historia, observación o evidencia. Son sencillamente especulaciones no fundamentadas sobre los potenciales horrores de los cultivos GM. Los desarrolladores de los productos GM hacen un gran esfuerzo para demostrar que las proteínas insertadas son activas y son funcionalmente equivalentes a la proteína original. Casi todos los organismos pliegan proteínas de la misma manera. Por ende, cuando las proteínas están activas (para que el mejoramiento de los cultivos sea exitoso, la proteína debe estar activa), generalmente se pliegan correctamente.(Delaney et al. 2008).

2. Muchas proteínas que no son alérgenos tienen azucares pegadas a ellas.

Jeffrey Smith se refiere a la glicosilación que es la agregación de varios tipos de azúcar a la proteína después de que se forman en la célula. Es cierto que algunos alérgenos tienen una manera muy específica de agregar azúcar. Pero también es cierto que la gran mayoría de las proteínas que se encuentran en las células vegetales y animales tienen azucares agregadas que no son alérgenos. (Altmann 2007). Residuos agregados de azúcar a la proteína no es evidencia de alergeneidad. No existe ningún ejemplo en la literatura científica en donde se demuestra que una proteína bacteriana, al glicosilarse en una célula vegetal, se convierte en un alérgeno. Por ende La Ruleta Genética de nuevo nos presenta una especie de ciencia ficción y fantasía no basada en hechos científicos.

3. Los investigadores no desarrollan productos que podrían tener azucares agregadas.

Generalmente, no hay evidencia que el hecho de agregar azúcar presentaría un riesgo.  Pero, para brindar una medida adicional de inocuidad, los desarrolladores evitan la introducción de proteínas nuevas que contienen azucares agregadas. Un análisis de las secuencias de ADN puede utilizarse para pronosticar lugares en donde se agrega azúcar, los cuales no se seleccionan para el uso (Christlet, Veluraja 2001; Gavel; von Heijne G 1990; Julenius et al. 2005). La proteína producida en una planta transgénica también se evalúa para observar si se agregó azúcar, y no se utiliza el producto si la proteína lleva azucares agregadas. Ninguno de los cultivos transgénicos cultivados actualmente en cualquier parte del mundo expresa proteínas novedosas glicosiladas. La Ruleta Genética presenta un espectro con respecto a las nuevas proteínas tóxicas causadas por la agregación de azúcar, pero aparentemente ignora que hay métodos para hallar y evitar dichas proteínas.

4. La proteína del frijol que se colocó en las arvejas se asemeja a alérgenos vegetal conocidos.

Aunque los investigadores encontraron que la agregación de azúcar a la proteína del frijol era distinto en arvejas que en frijoles, no hay evidencia de que esto era la causa de la alergeneidad (Prescott et al. 2005). De hecho, la proteína del frijol comparte una similitud con los alérgenos vegetales. Podría ser que un alérgeno agregado al frijol se desnaturaliza al cocinarlo – los frijoles rara vez se comen crudos – y por eso no se reconoce ampliamente como un alérgeno. Una complicación de este caso sería que el sistema de prueba usado para declarar que la proteína sea alergénica no se acepta por los alergólogos como un método válido de prueba (ver Parte 1.18) (Goodman et al. 2008). Por ende, no se ha demostrado alergeneidad en la controversial proteína del frijol y tampoco hay evidencia directa de que la diferencia en los azucares causara algún problema. Debe destacarse que otros investigadores escogieron no trabajar con esta proteína del frijol, ya que se asemeja a los alérgenos y tiene azucares agregados. Pensamos que una buena indicación de que los expertos científicos están preocupados sobre la inocuidad es que el proyecto se descontinuó inmediatamente cuando se cuestionó su inocuidad.

5. No hay evidencia científica que el plegamiento inadecuado (misfolding) de la proteína GM causa enfermedades.

Smith alega que al mover una proteína de un organismo a otro, este podría plegarse incorrectamente. Luego, Smith hace un salto gigantesco de lógica y observa que la enfermedad de las vacas locas es causada por el plegamiento incorrecto de una proteína, lo que podría causar enfermedades priónicas. Los priones, es decir, los agentes de la enfermedad de las vacas locas, son proteínas muy escasas que tienen la capacidad de convertir las moléculas normales de una proteína a moléculas de proteína plegadas incorrectamente, lo que podría causar que otras moléculas del prión se plieguen incorrectamente. Eventualmente la proteína se desarrolla incorrectamente, lo que causa la enfermedad.

Esta serie de eventos extraños aparentemente solo ocurren en un pequeño rango de escasas enfermedades que afectan a los animales y la proteína involucrada está ausente en las plantas (Aguzzi et al. 2008). La Ruleta Genética hasta admite que “es altamente improbable que el plegamiento incorrecto de proteínas en los cultivos actuales GM presente este tipo de amenaza.”  Las enfermedades priónicas causan mucho dolor y sufrimiento y nos causa temor considerarlas. Pero, afortunadamente, son infrecuentes. No hay ninguna evidencia científica que sugiere que el plegamiento incorrecto de proteínas, a parte de las que causan enfermedades tipo BSE, pueda convertirse en priones. Además, hay investigaciones publicadas que demuestran que el plegamiento incorrecto de proteínas es común en las células (Ravid, Hochstrasser 2008) lo que minimiza la  posibilidad de nuevos priones.

6. La Ruleta Genética aparentemente no esta al tanto que este plegamiento incorrecto de proteínas usualmente es destruido por la célula.

Todas las células tienen algún sistema que degrada, incorrectamente pliega o daña proteínas (Ravid, Hochstrasser 2008). De hecho, se estima que las proteínas extrañas suelen degradarse cuando se insertan en las células porque el sistema normal de degradación de proteínas de las células las reconoce como no-nativas. El hecho de que los priones se degradan es una de las anomalías curiosas de las enfermedades BSE (Goldman 2007).

Vease también

1.18 – Las arvejas GM son inocuas

Referencias

Aguzzi A, Baumann F and Bremer J (2008). The prion’s elusive reason for being. Annual Reviews of Neuroscience. 31:439-477.

Altmann, F (2007). The role of protein glycosylation in allergy. Int. Arch. Allergy Immunol. 142, 99–115 (2007).

Delaney B, Astwood JD, Cunny H, Conn RE, Herouet-Guicheney C, Macintosh S, Meyer LS, Privalle

L, Gao Y, Mattsson J, Levine M (2008). ILSI International Food Biotechnology Committee Task Force on Protein Safety Evaluation of protein safety in the context of agricultural biotechnology. Food Chem Toxicol. May;46 Suppl 2:S71-97.

Christlet THT, Veluraja K (2001). Database analysis of O-glycosylation sites in proteins. Biophysical Journal 80:952–960

Gavel Y, von Heijne G (1990). Sequence differences between glycosylated and non-glycosylated As n-X-Thr/Ser acceptor sites: implications for protein engineering. Protein Eng. 3:433-442 . PROSITE documentation PDOC00001 au.expasy.org/cgi-bin/nicedoc.pl?PDOC00001 consultado el 23 de diciembre, 2008

Goldberg AL (2007). On prions, proteasomes, and mad cows. N Engl J Med. 357(11):1150-2.

Goodman RE, Vieths S, Sampson HA, Hill D, Ebisawa M, Taylor SL and van Ree R (2008). Allergenicity assessment of genetically modified crops—what makes sense? Nature Biotechnology 26(1):73-81.

Julenius K, Mølgaard A, Gupta R, Brunak S. (2005). Prediction, conservation analysis and structural characterization of mammalian mucin-type O-glycosylation sites. Glycobiology, 15:153-164. NetOGlyc 3.1 Server www.cbs.dtu.dk/services/NetOGlyc/consultado el 23 de diciembre, 2008.

Prescott VE, Campbell PM, Moore A, Mattes J, Rothenberg ME, Foster PS, Higgins TJ and Hogan SP

(2005). Transgenic expression of bean alpha-amylase inhibitor in pea’s results in altered structure and immunogenicity. Journal of Agriculture and Food Chemistry 53(23):9023-9030. Ensayo del CSIRO de Australia sobre los descubrimientos que causó el cese de un proyecto para desarrollar una arveja genéticamente modificada.

Ravid T and Hochstrasser M (2008). Review: Diversity of degradation signals in the ubiquitinproteasome system. Nat Rev Mol Cell Biol. 9(9):679-90.

La Ruleta Genética falsamente alega:

Las proteínas GM pueden estar plegadas incorrectamente o tienen moléculas adicionales.

1. Las proteínas expresadas en una planta GM podrian procesarse de una manera distinta a que si estuvieran dentro del organismo del dónate.

2. Estos cambios, que incluyen plegamiento inadecuado o aditivos moleculares pueden ser dañinos de manera incalculable.

3. Los estudios actuales no realizan pruebas adecuadas para estos cambios.

4. Una proteína en una planta GM podría no ser idéntica a la misma proteína del organismo del donante.

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